2) снижают энергию активации
3) не расходуются в процессе реакции
4) выходят из реакции в неизменённом виде
Ключевое отличие ферментов в классическом понимании — выраженная субстратная специфичность, то есть способность избирательно взаимодействовать с определённым субстратом или узкой группой родственных соединений. Она обусловлена пространственной конфигурацией активного центра, в котором субстрат удерживается за счёт нековалентных взаимодействий: водородных связей, электростатического притяжения, гидрофобных и ван-дер-ваальсовых контактов. Модель индуцированного соответствия объясняет, почему связывание субстрата вызывает конформационные изменения фермента, оптимизирующие катализ и стабилизирующие переходное состояние.
Специфичность ферментов может быть абсолютной, групповой или стереоспецифической. Небелковые катализаторы, особенно многие неорганические катализаторы, также способны проявлять определённую избирательность, однако обычно она значительно менее выражена и не определяется сложной структурой активного центра. Остальные перечисленные свойства характеризуют катализаторы в целом: они ускоряют реакцию за счёт снижения энергии активации, не смещают положение химического равновесия и в итоге не расходуются.
| Признак | Ферменты | Небелковые катализаторы |
|---|---|---|
| Химическая природа | Преимущественно глобулярные белки; активность может зависеть от кофакторов и коферментов | Неорганические соединения, металлы, оксиды, кислоты, основания; отдельно выделяют каталитические РНК — рибозимы |
| Субстратная специфичность | Высокая; возможны абсолютная, групповая и стереоспецифичность | Обычно менее выраженная; у рибозимов и некоторых катализаторов может быть значительная избирательность |
| Механизм катализа | Связывание субстрата в активном центре и стабилизация переходного состояния | Адсорбция, кислотно-основной, окислительно-восстановительный или иной химический механизм |
| Влияние на энергию активации | Снижают энергию активации, ускоряя прямую и обратную реакции | Также снижают энергию активации |
| Расходование в реакции | Не расходуются стехиометрически и регенерируются после завершения каталитического цикла | В норме также не расходуются, хотя могут постепенно дезактивироваться |
| Условия действия | Обычно работают в мягких физиологических условиях; активность зависит от pH, температуры и ингибиторов | Часто сохраняют активность при более жёстких условиях, характерных для химического синтеза |
| Пример | Уреаза гидролизует мочевину, лактатдегидрогеназа катализирует взаимопревращение лактата и пирувата | Платина катализирует гидрирование, оксид марганца(IV) ускоряет разложение пероксида водорода |
Таким образом, именно высокая и структурно обусловленная избирательность к субстрату является наиболее характерным отличием ферментативного катализа. Фермент взаимодействует с субстратом через комплементарный активный центр, что обеспечивает эффективность и стереоспецифичность реакции. Снижение энергии активации и сохранение катализатора после реакции относятся не к уникальным признакам ферментов, а к общим свойствам каталитических систем.