2) парвальбумин
3) профиллин
4) тропомиозин (+)
Тропомиозин — высококонсервативный мышечный белок беспозвоночных, участвующий во взаимодействии актина и миозина. Он является значимым аллергеном ракообразных, в частности креветок, а также выявляется у моллюсков, тараканов и клещей домашней пыли. Высокая степень сходства аминокислотных последовательностей и общих пространственных IgE-эпитопов обусловливает перекрёстное распознавание белка иммуноглобулинами E при сенсибилизации к различным источникам.
Аллергия на тропомиозин реализуется по механизму немедленной гиперчувствительности: после повторного контакта аллерген связывает специфические IgE на поверхности тучных клеток и базофилов, вызывая их дегрануляцию. Клинически возможны крапивница, ангионевротический отёк, оральный аллергический синдром, бронхоспазм, желудочно-кишечные проявления и анафилаксия после употребления ракообразных или моллюсков. Белок относительно устойчив к нагреванию и пищеварению, поэтому термическая обработка не гарантирует устранения аллергенности.
В молекулярной диагностике компонентами тропомиозина являются, например, Pen a 1 у креветки, Bla g 7 у таракана и Der p 10 у клеща Dermatophagoides pteronyssinus. Наличие специфических IgE к этим компонентам подтверждает сенсибилизацию, однако само по себе не доказывает клинически значимую пищевую аллергию: необходима оценка симптомов при контакте, а в спорных случаях — контролируемая провокационная проба. Таким образом, именно тропомиозин объясняет перекрёстную аллергенность между ракообразными, моллюсками, тараканами и клещами домашней пыли.
| Источник аллергена | Пример молекулярного компонента | Биологическая характеристика | Клиническое значение |
|---|---|---|---|
| Ракообразные, преимущественно креветки | Pen a 1 | Основной или один из ведущих аллергенов; мышечный белок | Крапивница, ангионевротический отёк, анафилаксия после употребления |
| Моллюски | Тропомиозины различных видов | Сохраняют структурное сходство с тропомиозином ракообразных | Возможна перекрёстная пищевая сенсибилизация, но клиническая реактивность индивидуальна |
| Тараканы | Bla g 7 | Высококонсервативный аллерген беспозвоночных | Может быть источником респираторной сенсибилизации и перекрёстной IgE-реактивности |
| Клещи домашней пыли | Der p 10, Der f 10 | Аллерген мышечной ткани клещей | Ассоциирован с аллергическим ринитом и бронхиальной астмой; иногда связан с реакциями на морепродукты |
| Термостабильность | Характерна для тропомиозина | Часть аллергенных эпитопов сохраняется после нагревания | Варка или жарка не исключают аллергическую реакцию |
| Механизм перекрёстной реактивности | Общие линейные и конформационные IgE-эпитопы | IgE, образовавшиеся к белку одного вида, связывают сходный белок другого вида | Положительный тест к одному источнику не всегда означает клиническую аллергию к другим |
| Подтверждение клинической значимости | Специфические IgE к компонентам, кожные тесты, провокационная проба | Молекулярное тестирование уточняет первичную сенсибилизацию и риск реакции | Диагноз устанавливают по совокупности анамнеза, тестов и симптомов при экспозиции |
Альфа-ливетин относится к сывороточным альбуминам и связан преимущественно с перекрёстными реакциями между животными аллергенами. Парвальбумин является главным паналлергеном рыб, а профиллин встречается главным образом в растениях и может вызывать перекрёстные реакции между пыльцой и растительными продуктами. Поэтому сочетание источников сенсибилизации к беспозвоночным и наличие соответствующих респираторных или пищевых симптомов прежде всего требует оценки тропомиозин-зависимой аллергии.