2) белкам (+)
3) микроэлементам
4) углеводам
Ферменты преимущественно являются белками — высокомолекулярными соединениями, построенными из аминокислот. Их каталитические свойства определяются пространственной структурой полипептидной цепи: активный центр избирательно связывает субстрат и снижает энергию активации реакции, не расходуясь в процессе катализа. Изменение температуры, pH или воздействие денатурирующих факторов нарушает конформацию белка и приводит к снижению либо утрате ферментативной активности.
По составу различают простые ферменты, состоящие только из белковой части, и сложные ферменты, включающие апофермент и небелковый компонент — кофактор. Кофактором может быть ион металла или органическое соединение — кофермент, например производное витамина. Наличие микроэлемента или кофермента не превращает фермент в микроэлемент или углевод: каталитическую специфичность в основном определяет белковая структура апофермента.
Ферментативные реакции имеют важное диагностическое значение. Повышение активности аланинаминотрансферазы, аспартатаминотрансферазы, креатинкиназы, щелочной фосфатазы и других ферментов в сыворотке отражает повреждение клеток, нарушение оттока желчи или иные патологические процессы. При интерпретации результатов учитывают изоферментный состав, возраст, пол, физиологическое состояние пациента и референсный интервал лаборатории.
| Категория | Состав или признак | Медицинское значение и пример |
|---|---|---|
| Простые ферменты | Состоят только из аминокислотных остатков и не требуют постоянного присутствия небелкового компонента | Пепсин, трипсин; активность зависит от сохранности белковой структуры |
| Сложные ферменты | Содержат апофермент и кофактор; функционально активная форма называется холоферментом | Аминотрансферазы используют пиридоксальфосфат, многие оксидоредуктазы — коферменты НАД+ или ФАД |
| Металлоферменты | Для катализа необходим ион металла, прочно связанный с белковой частью | Цинк входит в состав карбоангидразы; дефицит или избыток металла может изменять активность фермента |
| Коферменты | Небелковые органические переносчики химических групп или электронов; сами по себе ферментом не являются | Производные витаминов группы B участвуют в обмене веществ и обеспечивают работу соответствующих апоферментов |
| Изоферменты | Различные молекулярные формы одного фермента, катализирующие одну реакцию, но отличающиеся тканевой локализацией | Фракции лактатдегидрогеназы и креатинкиназы помогают уточнять источник повреждения тканей |
| Рибозимы | Каталитической активностью обладают отдельные молекулы РНК; это исключение из общего правила о белковой природе ферментов | Рибозимы участвуют в процессинге РНК, однако большинство ферментов человеческого организма являются белками |
В лабораторной диагностике обычно определяют не концентрацию фермента как белка, а скорость катализируемой им реакции, выраженную в единицах активности. На результат могут влиять гемолиз, прием лекарственных препаратов, физическая нагрузка и условия хранения образца. Поэтому показатель ферментативной активности оценивают в совокупности с клиническими данными и другими лабораторными маркерами. Таким образом, отнесение ферментов к белкам отражает их основную химическую природу, а кофакторы обеспечивают реализацию каталитической функции отдельных ферментных систем.