2) РНКазы
3) липазы
4) протеиназы (+)
Протеиназы, или протеазы, относятся к гидролитическим ферментам, катализирующим расщепление пептидных связей между аминокислотными остатками в составе белков и пептидов. Реакция протеолиза протекает с участием молекулы воды и приводит к укорочению полипептидной цепи либо к ее распаду на более короткие пептиды и аминокислоты. В зависимости от места действия различают эндопептидазы, расщепляющие внутренние пептидные связи, и экзопептидазы, последовательно отщепляющие аминокислоты с концов полипептидной цепи.
Механизм действия протеиназ основан на активации пептидной связи в активном центре фермента и ее последующем гидролизе. По строению каталитического центра выделяют сериновые, цистеиновые, аспартатные и металлопротеиназы. К протеолитическим ферментам человека относятся, например, пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза и различные пептидазы; они участвуют в пищеварении, свертывании крови, фибринолизе, ремоделировании тканей и других физиологических процессах.
Другие классы ферментов имеют иную субстратную специфичность. РНКазы гидролизуют фосфодиэфирные связи в молекулах РНК, липазы расщепляют преимущественно сложноэфирные связи триацилглицеролов, а лигазы катализируют соединение молекул с образованием новых химических связей, обычно с затратой энергии АТФ. Поэтому способность непосредственно гидролизовать пептидные связи является характерным признаком протеиназ.
| Фермент или класс | Основной субстрат | Тип катализируемой реакции | Пример |
|---|---|---|---|
| Протеиназы | Белки и пептиды | Гидролиз пептидных связей | Трипсин, пепсин |
| Эндопептидазы | Полипептидные цепи | Расщепление внутренних пептидных связей | Химотрипсин, эластаза |
| Экзопептидазы | Концевые участки пептидов | Отщепление терминальных аминокислот | Аминопептидазы, карбоксипептидазы |
| РНКазы | РНК | Гидролиз фосфодиэфирных связей | РНКаза A |
| Липазы | Триацилглицеролы и другие липиды | Гидролиз сложноэфирных связей | Панкреатическая липаза |
| Лигазы | Различные молекулы | Образование новых ковалентных связей с затратой энергии | ДНК-лигаза |
Протеолиз имеет значение не только для пищеварения, но и для контролируемой активации и инактивации биологически активных белков. Многие ферменты синтезируются в виде неактивных проферментов, или зимогенов, и переходят в активную форму после ограниченного протеолитического расщепления. Нарушение активности протеиназ и их ингибиторов может сопровождаться повреждением тканей, расстройствами гемостаза и патологическим воспалением. Таким образом, определяющим биохимическим признаком протеиназ является их способность гидролизовать пептидные связи белковых молекул.