2) фосфодиэфирные
3) пептидные (+)
4) водородные
Первичная структура белка представляет собой строго определённую последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Эти остатки соединены ковалентными пептидными связями, которые образуются между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой с отщеплением молекулы воды. Пептидная связь имеет амидную природу; вследствие резонанса она обладает частичным характером двойной связи, поэтому является плоской и ограничивает вращение в соответствующем участке цепи.
Последовательность аминокислот кодируется генетически и определяет возможность формирования вторичной, третичной и четвертичной структур белка. Водородные связи преимущественно стабилизируют вторичную структуру — α-спирали и β-слои, а дисульфидные, ионные, гидрофобные и другие взаимодействия участвуют в организации пространственной конфигурации. Фосфодиэфирные связи характерны для полинуклеотидов, тогда как донорно-акцепторные взаимодействия не являются основным типом связи, формирующим полипептидный каркас.
| Уровень или тип взаимодействия | Основная химическая связь | Функциональное значение | Отличительный признак |
|---|---|---|---|
| Первичная структура | Пептидные связи | Формируют непрерывную полипептидную цепь и фиксируют последовательность аминокислот | Нарушение требует разрыва ковалентных связей и изменяет аминокислотную последовательность |
| Пептидная связь | Ковалентная амидная связь –CO–NH– | Образуется при конденсации карбоксильной и аминогруппы с выделением воды | Плоская, полярная, обладает частичным двойным характером |
| Вторичная структура | Водородные связи | Стабилизируют α-спирали, β-слои и β-повороты | Связывают главным образом пептидные группы основного каркаса цепи |
| Третичная структура | Гидрофобные, ионные, водородные и дисульфидные взаимодействия | Обеспечивают пространственное сворачивание одной полипептидной цепи | Определяет специфическую конформацию и активный центр белка |
| Четвертичная структура | Невалентные взаимодействия и иногда дисульфидные связи | Объединяет несколько полипептидных субъединиц в функциональный комплекс | Характерна только для олигомерных белков |
| Нуклеиновые кислоты | Фосфодиэфирные связи | Соединяют остатки нуклеотидов в полинуклеотидную цепь | Не формируют аминокислотный каркас белка |
Таким образом, пептидные связи являются непосредственной химической основой первичной структуры белка. Их последовательность определяет порядок аминокислотных остатков от N-конца к C-концу полипептидной цепи. Изменение даже одного остатка может повлиять на сворачивание белка и его биологическую активность. Водородные связи важны для пространственной организации белка, но не определяют его первичную структуру.